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GNOMIC 人腫瘤壞死因子α(TNF-α)ELISA *

更新時間:2014-07-30      瀏覽次數:1718

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1 人TNF-α前體由233個氨基酸組成(26 kDa),其中包含由76個氨基酸殘基組成的信號肽,在TNF轉化酶TACE的作用下,切除信號肽,形成成熟的157個氨基酸殘基的TNF-α(17 kDa)。由于沒有蛋氨酸殘基,故不存在糖基化位點,其中第69位和101位兩個半胱氨酸形成分子內二硫鍵。人類 TNF-α與小鼠 TNF-α有79%氨基酸組成同源性,TNF-α的生物學作用似無明顯的種屬特異性。zui近有人報道通過基因工程技術表達了N端少2個氨基酸(Val、Arg)的155氨基酸人TNF-α,具有更好的生物學活性和抗腫瘤效應。此外,還有用基因工程方法,將TNF-α分子氨基端7個氨基酸殘基缺失,再將8Pro、9Ser和10Asp改為8Arg、9Lys和10Arg,或者再同時將157Leu改為157Phe,改構后的TNF-α比天然TNF體外殺傷L929細胞的活性增加1000倍左右,在體內腫瘤出血壞死效應也明顯增加。TNF-α和β發揮生物學效應的天然形式是同源的三聚體。

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2 人類TNF-β分子由205個氨基酸殘基組成,含34氨基酸殘基的信號肽,成熟型TNF-β分子為171個氨基酸殘基,分子量25kDa。
3 人類TNF-β與TNF-α其DNA同源序列達56%,氨基酸水平上同源性為36%。應用X射線晶體衍射技術證明, TNF是由三個相同的單體亞單位組成的致密三聚體, 單體亞單位呈楔形,由β片層折疊形成β夾心結構(β-Sandwich structure)。

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